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Text File  |  1995-03-04  |  1.5 KB  |  33 lines
  1. ******************************************************
  2. * Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site *
  3. ******************************************************
  4.  
  5. Fructose-bisphosphate aldolase (EC 4.1.2.13) [1,2] is a glycolytic enzyme that
  6. catalyzes  the reversible  aldol cleavage   or  condensation of  fructose-1,6-
  7. bisphosphate into  dihydroxyacetone-phosphate and  glyceraldehyde 3-phosphate.
  8. There are  two  classes  of  fructose-bisphosphate  aldolases  with  different
  9. catalytic mechanisms.   Class-I   aldolases   [3],   mainly  found  in  higher
  10. eukaryotes, are homotetrameric enzymes which form a  Schiff-base  intermediate
  11. between the C-2 carbonyl  group of  the substrate (dihydroxyacetone phosphate)
  12. and the epsilon-amino group of a lysine residue.
  13.  
  14. In vertebrates, three  forms  of this enzyme  are found: aldolase A in muscle,
  15. aldolase B in liver and aldolase C in brain.
  16.  
  17. The sequence around the lysine involved in the Schiff-base is highly conserved
  18. and can be used as a signature for this class of enzyme.
  19.  
  20. -Consensus pattern: E-G-x-[LS]-L-K-P-N
  21.                     [K is involved in Schiff-base formation]
  22. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  23.  for plants chloroplast aldolase.
  24. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  25. -Last update: October 1993 / Text revised.
  26.  
  27. [ 1] Perham R.N.
  28.      Biochem. Soc. Trans. 18:185-187(1990).
  29. [ 2] Marsh J.J., Lebherz H.G.
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  32.      Biochem. J. 249:779-788(1988).
  33.